米氏动力学

米-门二氏动力学（英语：Michaelis-Menten kinetics），又称米氏动力学，是由雷昂诺·米凯利斯（英语：Leonor Michaelis）和贸特·门顿（英语：Maud Menten）在1913年提出，它在酶动力学中是一个极为重要的方程，可以描述多种非变异构酶动力学现象，其表示式为： V 0 = V m a x [ S ] K M + [ S ] {displaystyle V_{0}=V_{max}{frac {}{K_{M}+}}}以下米氏方程的推导是由Briggs和Haldane在1925年提出的：假设有下图所示的酶促反应E + S k 1 ⟶ ⟵ k − 1 E S k 2 ⟶   E + P {displaystyle E+S{begin{matrix}k_{1}\longrightarrow \longleftarrow \k_{-1}end{matrix}}ES{begin{matrix}k_{2}\longrightarrow \ end{matrix}}E+P}假设此酶促反应不可逆，反应产物不和酶结合；k2<k-1, E+S⇌ES 之间的平衡迅速建立达到平衡态（Steady-state），也就是底物和酶的化合物（ES）的浓度不变；建立平衡态所消耗的底物的量很小，可以忽略。这样有以下关系：d [ E S ] d t = k 1 [ E ] [ S ] − k − 1 [ E S ] − k 2 [ E S ] = 0 {displaystyle {frac {d}{dt}}=k_{1}-k_{-1}-k_{2}=0}[ E S ] = k 1 [ E ] [ S ] k − 1 + k 2 {displaystyle ={frac {k_{1}}{k_{-1}+k_{2}}}}米氏常数Km的定义为：K M = k − 1 + k 2 k 1 {displaystyle K_{M}={frac {k_{-1}+k_{2}}{k_{1}}}}原式可简化为：[ E S ] = [ E ] [ S ] K M {displaystyle ={frac {}{K_{M}}}} (1)总的酶的浓度等于自由酶与酶-底物化合物的和，则有以下关系：[ E 0 ] = [ E ] + [ E S ] {displaystyle =+}[ E ] = [ E 0 ] − [ E S ] {displaystyle =-} (2)将（2）式代入（1）：[ E S ] = ( [ E 0 ] − [ E S ] ) [ S ] K M {displaystyle ={frac {(-)}{K_{M}}}}整理得:[ E S ] K M [ S ] = [ E 0 ] − [ E S ] {displaystyle {frac {K_{M}}{}}=-}[ E S ] ( 1 + K M [ S ] ) = [ E 0 ] {displaystyle (1+{frac {K_{M}}{}})=}[ E S ] = [ E 0 ] 1 1 + K M [ S ] {displaystyle ={frac {1}{1+{frac {K_{M}}{}}}}} (3)下式可以描述该酶促反应的速率：d [ P ] d t = k 2 [ E S ] {displaystyle {frac {d}{dt}}=k_{2}} (4)将 (3) 代入 (4)，分号上下同时乘以得：d [ P ] d t = k 2 [ E 0 ] [ S ] K M + [ S ] = V m a x [ S ] K M + [ S ] {displaystyle {frac {d}{dt}}=k_{2}{frac {}{K_{M}+}}=V_{max}{frac {}{K_{M}+}}} 或 V 0 = V m a x [ S ] K M + [ S ] {displaystyle V_{0}=V_{max}{frac {}{K_{M}+}}}该式可通过非线性作图或Lineweaver-Burk（双倒数作图），Eadie-Hofstee等作图法变换为线性图进行分析。在推导过程中几点需要注意：要测得方程中的KM和Vmax，需要在酶的量恒定并已知的情况下，在不同的底物浓度下测得反应的初速度V0，用非线性作图或线性作图的方法求得KM和Vmax。KM反映了底物和酶结合的紧密程度，Vmax反映了酶催化反应的速度。