免疫球蛋白G

IgG（免疫球蛋白 G，英语：Immunoglobulin G）是人血清和细胞外液中含量最高的一类免疫球蛋白，约占血清总免疫球蛋白的75%～80%，血清含量9.5～12.5mg/mL，是分子质量最小的一类免疫球蛋白，具有典型的免疫球蛋白单体结构，由脾脏、淋巴结、骨髓和腔上囊（仅禽类）中的浆细胞产生。IgG的亚类中的IgG1、IgG3、IgG4可以穿过胎盘屏障，是唯一一种能够胎盘转运的免疫球蛋白，在新生儿抗感染免疫中起重要作用。在人体中，IgG于出生后3个月开始合成，3～5岁接近成人水平。IgG由浆细胞合成。骨髓造血干细胞最初分化为前B细胞，进一步发育成未成熟的B细胞，此时可在细胞表面表达IgM，此后相继表达IgD（英语：IgD）并继续发育。只有能表达IgM且不能识别自身抗原的未成熟B细胞才能继续发育成熟成为具有免疫功能的B细胞。成熟的B细胞经外周血迁出，进入脾脏、淋巴结。遇到抗原刺激的B细胞会分化增殖为浆母细胞，少部分分化为记忆B细胞，大部分分化增殖为浆细胞。根据产生抗体时是否需要Th细胞，可将B细胞分为B1和B2两个亚群，其中B2为T细胞依赖性细胞，这类细胞在受胸腺依赖性抗原刺激后发生免疫应答必须有Th协助，能发生再次应答。IgG即由B2分化成的浆细胞产生。IgG有4个亚类，根据它们在血清中的含量，命名为IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。IgG是一种分子量约150kD的大分子，由4条肽链组成。重链为γ链，每条约50kD，两条相同；轻链每条约25kD，通常一个天然抗体分子上两条轻链的型别是相同的，但是同一个体内可存在分别带有λ和κ链的抗体分子。正常人体血清的所有免疫球蛋白中λ:κ约为1:2。两条重链在铰链区通过二硫键相连。抗体的可变区（也称为V区，Fv区）有共6个互补决定区（CDR），它们共同组成抗体的抗原结合部位，决定抗体的特异性，负责识别和结合抗原。抗体的恒定区（也称为C区，Fc区）相较可变区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，因此同一类别抗体的免疫原性相同（即不同的IgG有相同的第二抗体）。IgG的恒定区有CH1、CH2、CH3三个结构域。测量IgG水平可以诊断一些症状，临床上一般认为检测IgG水平可以反映机体对特定病原体的免疫状况。IgG检测不能用于过敏的诊断。此外，如上文所述，部分IgG可以通过其Fc段与葡萄球蛋白A结合，此现象可用于免疫诊断。表位（线性、构象）抗体（单株抗体、多株抗体、自身抗体） · 多株 B 细胞反应 · 同种异型 · 同种型 · 遗传型