泛素化

✍ dations ◷ 2025-10-16 11:33:17 #泛素化

泛素（英语：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。1974年，G.格鲁斯坦第一次从小牛胸腺中提取8.5kd的多肽（胸腺生成素），后来在哺乳类的组织、鱼类、昆虫等均有发现。泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保守性，人类和酵母的泛素有96%的相似性。人类基因组约有1万9千个编码基因，蛋白转录后经剪接、修饰，可达几十万种，包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等，有序的调节生命活动。蛋白酶降解，如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸，被小肠吸收；细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞，在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收，不耗能量。泛素化是一种酶促的、蛋白质翻译后修饰（PTM）过程，其中来自被激活泛素的二甘氨酸模体中末端甘氨酸的羧基与被修饰蛋白中赖氨酸ε氨基相连形成一酰胺键。将蛋白标记上泛素的过程（泛素化）包括了以下一系列步骤：在泛素化级联反应中各个步骤分为不同的层次的, E1 能够结合多个 E2, E2 能够结合多个E3，这种严密的分层现象能够使细胞对泛素化进行更为精致的调节。泛素样蛋白ubiquitin-like proteins (ULPs)也通过 E1–E2–E3 级联系统对蛋白质进行修饰，不过与泛素蛋白的修饰级联系统也存在一些差异。E4 泛素链延长酶, 能够在 E3 泛素连接酶产生的单泛素化蛋白上延长泛素。E3泛素连接酶具有两个结构域中的一个:泛素最终通过两种方式转移至蛋白质底物:2004年，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调节的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。←氨基酸二级结构→

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